О ФИЗИОЛОГИЧЕСКИХ МЕХАНИЗМАХ ДЕЙСТВИЯ СЕКРЕТОВ СЛЮННЫХ ЖЕЛЕЗ КЛЕЩЕЙ ARGAS PERSICUS OKEN, 1818 (ARGASIDAE, ARGAS)

Цель исследования – изучение коагулянтного и релаксантного влияния секретов слюнных желез клещей Argas persicus, на функциональную активность кровеносно- сосудистой системы. Материалы и методы. Эксперименты проводили на препаратах аорты, выделенных из грудной клетки беспородных белых крыс. Изометрическую силу сокращения препарата мышцы регистрировали с помощью механотрона. Для выяснения антикоагулянтных механизмов плазмы крови при дефиците X, XI, IX и VIII факторов использовали время частичной активизации тромбина (ВЧАТ). Результаты и обсуждение. Установлено замедление процесса свертывания плазмы крови у крыс. Показатели свертываемости зависели от концентрации испытуемых секретов. При концентрации, равной 150 мкг/мл, степень коагуляции плазмы крови по сравнению с контролем снижалась до 78,4 %. Выяснена роль ионов кальция в регуляции сократительной активности гладкомышечных клеток кровеносных сосудов. Компоненты слюнных желез A. persicus обладают релаксантным действием на сократительную активность препарата аорты крысы

клещи, Argas persicus, слюнные железы, антикоагулянт, кровеносная система, биологически активные вещества

1. Алексеев А. Н. Система клещ – возбудитель и ее эмерджентные свойства. – Санкт-Петербург, 1993.

2. Балашов Ю. С. Паразито-хозяинные отношения членистоногих с наземными позвоночными. – Ленинград: Наука, 1982.

3. Andrade B. B., Teixeira C. R., Barral A., Barral–Netto M. Haematophagous arthropod saliva and host defense system: a tale of tear and blood // Anais da Academia Brasileira de Ciências, 2005. – V. 77, No 4. – P. 665–693.

4. Bowman A. S. Tick salivary prostaglandins: Presence, origin and significance // Parasitology. – 1996. – V. 12. – P. 388–396.

5. Corral–Rodríguez M. A. Tick-derived Kunitz-type inhibitors as antihemostatic factors // Insect Biochem. Mol. Biol. – 2009. – V. 39, No 9. – P. 579–595.

6. Cribbs L. L. Vascular Smooth Muscle Calcium // Channels. Could T be a target. Circ. Res. – 2001. – V. 89. – P. 560–567.

7. Fry B. G., Roelants K., Champagne D. E. et al. The Toxicogenomic multiverse: Convergent recruitment of proteins into animal venoms // An. Rev. Genom. Human Gen. – 2009. – V. 10. – P. 483–511.

8. Fukumoto S., Sakaguchi T., You M., Xuan X., Fujisaki K. Tick troponin I-like molecule is a potent inhibitor for angiogenesis // Microvasc. Res. – 2006. – V. 71. – P. 218–221.

9. Rezaie A. R. Kinetics of factor Xa inhibition by recombinant tick anticoagulant peptide: both active site and exosite interactions are required for a slow- and tight-binding inhibition mechanism // Biochemistry. – 2004. – V. 43. – P. 3368–3375.

10. Ribeiro J. M., Francischetti I. M. Role of arthropod saliva in blood feeding: sialome and postsialome perspectives // Annu. Rev. Entomol. – 2003. – V. 48. – P. 73–88.

11. Sanders K. M. Signal Transduction in Smooth Muscle: Mechanisms of calcium handling in smooth muscles // J. Appl. Physiol. – 2001. – V. 91. – P. 1438–1449.

12. Veltkamp J. J. Thrombin time. In: Hemker H. C., Loeliger E. A., Veltkamp J. J., editors. Human blood coagulation // New York: Leiden Univ. Press., 1969.

13. Waxman L. Tick anticoagulant peptide (TAP) is a novel inhibitor of blood coagulation factor Xa // Science. – 1990. – V. 248. – P. 593–596.

14. Waxman L., Connolly T. M. Isolation of an inhibitor selective for collagen-stimulated platelet aggregation from the soft tick Ornithodoros moubata // J. Biol. Chem. – 1993. – V. 268. – P. 5445–5449.