vniigisРоссийский паразитологический журналRussian Journal of Parasitology1998-84352541-7843ВНИИП – филиал ФГБНУ ФНЦ ВИЭВ РАНvniigis-42Research ArticleПАТОГЕНЕЗ, ПАТОЛОГИЯ И ЭКОНОМИЧЕСКИЙ УЩЕРБPATHOGENEZIS, PATHOLOGY AND ECONOMIC DAMAGEМЕТАБОЛИЧЕСКИЕ ИЗМЕНЕНИЯ НЕКОТОРЫХ ФЕРМЕНТОВ В ОРГАНИЗМЕ КРУПНОГО РОГАТОГО СКОТА ПРИ ФАСЦИОЛЕЗЕMetabolic changes of some enzymes in the body of cattle at fasciolosisШелякинИ. Д.ShelyakinI. D.

кандидат ветеринарных наук, Воронежский государственный аграрный университет им. императора Петра I, тел. 8(473)253-91-58

ВенцоваИ. Ю.VentsovaI. Y.

кандидат биологических наук, Воронежский государственный аграрный университет им. императора Петра I, тел. 8(473)253-91-58

inna_vencova@mail.ruВоронежский государственный аграрный университет им. императора Петра IRussian Federation201303052016027781Copyright © Шелякин И.Д., Венцова И.Ю., 20162016Шелякин И.Д., Венцова И.Ю.Shelyakin I.D., Ventsova I.Y.Данная работа распространяется под лицензией Creative Commons Attribution 4.0.This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 License.https://vniigis.elpub.ru/jour/article/view/42

Изучен механизм действия ферментов переаминирования, мочевинообразования, антиоксидантной защиты в крови и печени крупного рогатого скота при фасциолезе. Установлено, что в печени у инвазированных животных наиболее интенсивное образование глутаминовой кислоты происходит при переаминировании аспарагиновой кислоты и аспарагина с α-кетоглутаратом. Также у этих животных отмечено более высокое содержание в крови мочевины, более высокая активность АсАт, АлАт и каталазы, а содержание церулоплазмина и активность пероксидазы и СОД снижались.

The mechanism of transamination enzymes, urea, antioxidant protection in blood and liver of cattle afflicted with fascioliasis is studied. It was found that in the liver of infected animals, the most intensive formation of glutamic acid transamination occurs at aspartic acid and asparagine in α-ketoglutarate. Also, these animals have higher blood levels of urea, a higher activity of AST, ALT and catalase and the content of ceruloplasmin and peroxidase activity of SOD decreased.

коровыантиоксидантная системаферментыфасциолезпереаминированиеcowsantioxidant systemenzymesfasciolosistransaminationReferencesВладимиров Ю.А. и др. Свободные радикалы в живых системах // Биофизика. Итоги науки и техн. – 2002. – № 29. – С. 252.Владимиров Ю.А. и др. Свободные радикалы в живых системах // Биофизика. Итоги науки и техн. – 2002. – № 29. – С. 252.Владимиров Ю.А., Арганов А.И. Перекисное окисление липидов в биологических мембранах. – М.: Наука, 1972. – 252 с.Владимиров Ю.А., Арганов А.И. Перекисное окисление липидов в биологических мембранах. – М.: Наука, 1972. – 252 с.Гулак А.М., Дудченко В.В. и др. – М.: Наука, 1985. – 269 с.Гулак А.М., Дудченко В.В. и др. – М.: Наука, 1985. – 269 с.Землянухин А.А. Малый практикум по биохимии. – Воронеж, 1998. – 135 с.Землянухин А.А. Малый практикум по биохимии. – Воронеж, 1998. – 135 с.Королюк М.А., Иванова Л.И., Майрова И.Г. Метод определения активности каталазы // Лаб. дело. – 1988. – № 1. – С. 16–19.Королюк М.А., Иванова Л.И., Майрова И.Г. Метод определения активности каталазы // Лаб. дело. – 1988. – № 1. – С. 16–19.Лакин Г.Ф. Биометрия. – М.: Высшая школа, 1980. – 293 с.Лакин Г.Ф. Биометрия. – М.: Высшая школа, 1980. – 293 с.Мецлер Д. Биохимия. Химические реакции в живой клетке. – М.: Мир, 1980. – 282 с.Мецлер Д. Биохимия. Химические реакции в живой клетке. – М.: Мир, 1980. – 282 с.Рецкий М.И., Шабунин С.В., Близнецова Г.Н. и др. Методические положения по изучению процессов свободнорадикального окисления и системы антиоксидантной защиты организма. – Воронеж, 2010. – 70 с.Рецкий М.И., Шабунин С.В., Близнецова Г.Н. и др. Методические положения по изучению процессов свободнорадикального окисления и системы антиоксидантной защиты организма. – Воронеж, 2010. – 70 с.Титов В.Н., Быкова Н.А. Методические и диагностические аспекты исследования активности аминотрансфераз // Лаб. дело. – 1990. – № 8. – С. 4–11.Титов В.Н., Быкова Н.А. Методические и диагностические аспекты исследования активности аминотрансфераз // Лаб. дело. – 1990. – № 8. – С. 4–11.

The authors declare that there are no conflicts of interest present.